Enzymen - bijzondere eiwitten

Hoewel alle chemische reacties in je lichaam via enzymen lopen, zijn de spijsverteringsenzymen waarschijnlijk de bekendste enzymen. Bij het verteren van eten maakt je alvleesklier (pancreas) enzymen aan. Een heleboel verschillende soorten enzymen, elk met een eigen functie. De één kan eiwitten in stukjes knippen, de ander juist vetten, of koolhydraten. Neem het enzym trypsine, een protease-enzym (protease betekent dat het eiwitverbindingen kan doorknippen). Dit enzym knipt in een aminozurenketens, na het aminozuur lysine en het aminozuur arginine. Zonder dit enzym zou deze chemische reactie ook plaats vinden, maar vanuit toevalligheid. Als moleculen met de juiste snelheid, oriëntatie en de juiste hoeveelheid energie tegen elkaar botsen, zullen spontaan dezelfde chemische reacties plaatsvinden. Maar zo vaak gebeurt dat niet spontaan, waardoor deze reacties veel te traag zouden worden. Een enzym zorgt ervoor dat je een maaltijd in 30 minuten kan verteren, in plaats van bijvoorbeeld (in theorie) een jaar! Enzymen kunnen allerlei reacties die spontaan kunnen plaatsvinden, sturen, zodat ze op het juiste moment plaatsvinden. Een enzym wat eiwitten kan verteren, moet op het juiste moment actief worden en op het juiste moment weer inactief worden. Een mens bestaat immers zelf uit eiwitten. Het is dus belangrijk dat chemische reacties goed getimed zijn.

Opbouw enzymen

Zoals ik eerder zei, een enzym is een eiwit. Een eiwit is opgebouwd uit een lange keten van aminozuren. Zo is het enzym chymotrypsine, een ander enzym die de pancreas aanmaakt om eiwitten te splitsen, opgebouwd uit 241 aminozuren. In een lange keten zitten deze 241 aminozuren aan elkaar. Deze aminozuren zitten in een bepaalde volgorde aan elkaar gekoppeld. Een klein stukje van zo’n keten is bijvoorbeeld: Cysteïne-Lysine-Lysine-Tyrosine-Tryptofaan-Glycine-Threonine-Lysine-Isoleucine-Lysine-Asparinezuur-Alanine-Methionine-Isoleucine-Cysteïne.




Om het eiwit te vormen, vouwt de keten zich op een bepaalde manier op. Door het vouwen, is het eiwit ook in staat om een functie uit te voeren. Zo kan de keten aminozuren als een helix om elkaar gedraaid zitten, en een cilinder vormen, terwijl de rest van de keten om die cilinder gevouwen zitten, via andere soorten vouwen.
Doordat de aminozuren keten gevouwen is, kunnen aminozuren die ver verwijderd zijn van elkaar in de keten, toch verbindingen met elkaar aangaan. Zo zien we bij chymotrypsine dat het aminozuur cysteïne, die op plaats 201 in de keten staat, een verbinding (zwavelbrug) maakt met de cysteïne die op 136 staat. Tussen deze aminozuren zitten dus 65 andere aminozuren. Door hoe de keten gevouwen ligt, kunnen de twee cysteïnes een verbinding met elkaar aangaan. Dit zorgt ervoor dat het eiwit zijn specifieke vorm kan behouden. En zo zijn er nog veel meer type verbindingen mogelijk. Sommige verbinden zijn sterk (zoals de zwavelbrug), terwijl andere verbindingen juist zwak zijn (zoals bijvoorbeeld covalente bindingen en ionbindingen). De combinatie van sterke en zwakke verbindingen maakt ook dat het eiwit een functie kan uitoefenen.



Zonder enzymen vinden dus ook chemische reacties plaats, maar veel langzamer. Dit soort willekeurige reacties kun je versnellen door de PH te veranderen of de temperatuur te verhogen. Als je dit echter in je lichaam zou doen, zouden de eiwitten in je lichaam uit elkaar gaan vallen. Dit is dus geen goeie manier om chemische reacties in je lichaam te versnellen. Wij gebruiken enzymen, die dit effect binnen in hun actieve kern kunnen nabootsen. De vorm van het enzym zit zo in elkaar, dat de verbinding die het enzym moet doorknippen er precies inpast (het sleutel-slot principe). In het actieve centrum worden precies de omstandigheden gecreëerd waarbij de moleculen die elkaar los moeten laten, dat ook doen. Veilig binnen in het enzym wordt een omgeving gecreëerd die nodig is voor de specifieke chemische reactie die het enzym moet katalyseren.

Een enzym moet pas actief worden op het juiste moment. Vaak zijn enzymen dus in eerste instantie inactief, op dat moment wordt het nog een pro-enzym genoemd. Wanneer je eet begint onder andere je pancreas met het aanmaken van enzymen. Via de alvleesgang worden deze enzymen loslaten en samen met natriumbicarbonaat in de twaalfvingerige dam geïnjecteerd. Hoe kan het dat deze enzymen die eiwitten splitsen, niet de pancreas zelfs verteren? Omdat de enzymen in de pancreas inactief zijn. Enzymen afkomstig van de dunne darm knippen vervolgens een paar stukjes weg van het nog inactieve enzym uit de pancreas. Hierna is het enzym geactiveerd en kan het, in het geval van chymotrypsine, eiwitten gaan splitsen, door in eiwitketens na aminozuur lysine en het aminozuur arginine de keten door te knippen. Een ander protease-enzym, moet weer een andere verbinding doorknippen. Om eiwitten goed te verteren heb je dus verschillende protease-enzymen nodig. Als er echter een probleem ontstaat met de pancreas, doordat de spijsverteringsenzymen niet goed door de alvleesgang voortbewegen en te lang blijven hangen, kan er wat ze noemen, EPI (Exocriene Pancreas Insufficiëntie) ontstaan. Als de enzymen te lang in de pancreas blijven, kunnen ze in de pancreas al actiever worden , waardoor de alvleesgang waar de enzymen doorheen moeten beschadigd kan raken en kan gaan ontsteken. Dit kan bijzonder pijnlijk zijn. Daarnaast kan het eten niet goed verteerd worden, waardoor je minder voedingsstoffen binnen krijgt en de slecht verteerde eiwitten gaan rotten in de darmen. Dit geeft weer ontstekingen aan de darmen. Ook is het bijzonder verstorend voor de microbioom. EPI kan een oorzaak zijn van allerlei psychische klachten, waaronder hevige depressies. EPI zelf kan onder andere ontstaan door bijnieruitputting (te weinig respons van de bijnier), een trage schildklier, tekorten aan voedingstoffen, te weinig maagzuur en insulineresistentie. Door EPI krijg je een tekort aan eiwitten. En enzymen zíjn juist eiwitten. Een verstoring in de pancreas kan vertrekkende gevolgen hebben voor de rest van het lichaam.

Verstoringen voor enzymwerking


Een enzym gaat dus pas een reactie katalyseren als het actief gemaakt wordt. Er zijn vele manieren waarop een enzym actief of inactief wordt. Zo zijn enzymen onder andere afhankelijk van de PH, de temperatuur, maar ook de kleur van het licht. Zo kun je je voorstellen dat er in de zomer andere enzymen actiever zijn dan in de winter. De kleur van het licht is in de zomer typisch anders dan in de winter. En zo gek is dat niet, je leefomgeving en voeding zijn evolutionair gezien in de zomer ook significant anders dan in de winter. Maar dit principe is ook belangrijk als we kijken naar ziekte. Mensen die chronisch ziek zijn, hebben vaak afwijkende PH-waarden. Ontstekingsprocessen zorgen namelijk voor een zuurder milieu. Het lichaam herstelt die PH in het bloed door mineralen aan organen te onttrekken. Dit zorgt echter op de langere termijn voor demineralisatie van de organen. Organen zijn afhankelijk van enzymen, die met een afwijkende PH minder goed kunnen functioneren. Ook neigt de lichaamstemperatuur van iemand die ziek is, af te wijken, wat ook de werking van enzymen nadelig beïnvloedt.


Wat zijn vitamines en mineralen? Dit zijn over het algemeen stoffen die als co-enzymen werken. Enzymen hebben deze stoffen dus nodig om te functioneren. De balans aan voedingsstoffen zorgt er dus ook voor dat bepaalde enzymen beter kunnen functioneren en andere slechter. Normaal gesproken wordt die balans, als je voeding eet, goed gehouden door onder andere je darmen en je lever die hiervoor samenwerken. In het geval van ziekte gaat dit dus mis, en kunnen bepaalde enzymen minder goed werken. Hierdoor ontstaan problemen in het functioneren van het lichaam . Maar ook verkeerde suppletie kan de balans, zeker in het geval van ziekte verstoren. Extra belangrijk om de juiste stoffen op het juiste moment te nemen. Bij verzuring van het lichaam worden, zoals ik al zei, mineralen aan de organen onttrokken, om de PH van het bloed goed te houden. Aangezien mineralen co-enzymen zijn, illustreert dit hoe de werking van enzymen nog meer belemmerd wordt. Organen hebben mineralen nodig om normaal te kunnen functioneren.


Enzymen en de genen


Je cellen maken enzymen aan om specifieke chemische reacties te sturen. Zo kan de cel doen wat de cel moet doen. Het enzym wordt aangemaakt door het DNA af te lezen en via die code de aminozuren in de juiste volgorde aan elkaar te koppelen. Je kunt je voorstellen, dat een foutje in het DNA een slecht functionerend enzym kan geven of een enzym wat inactief blijft. DNA is echter geen statisch gegeven, maar plastisch. We hebben namelijk te maken met epigenetica.

Epigenetica betekent dat omgevingsfactoren (waaronder ook voeding), bepaalde genen aan of uit kunnen zetten. Hoe je DNA gebruikt wordt, hangt dus ook af van je omgeving en wat je eet. Je moet je immers telkens aanpassen aan je omgeving, om te overleven. Als jij in een gevaarlijke omgeving moet overleven heb je andere processen nodig in je lichaam, dan wanneer jij in veiligheid en voorspoed leeft. Door je DNA flexibel te gebruiken, verhoogt dit je kans op overleven. Maar onze genen komen niet alleen van onze eigen cellen.

In onze darmen hebben we een microbioom. Het blijkt dat 90 % van onze genen afkomstig zijn van het microbioom, en maar 10 % van onszelf. Deze bacteriën maken ook enzymen aan. Een slecht functionerende microbioom kan dus nogal een impact hebben op je gezondheid. Maar tegelijkertijd heeft onze omgeving en voeding dus ook hier een grote invloed welke genen aan of uit staan. Dat zo’n overgroot deel van onze genen vanuit ons microbioom komen, laat zien hoeveel invloed de voeding die je eet heeft op je gezondheid. Maar ook bacteriedodende en bacterie-verstorende stoffen zoals antibiotica en onkruidverdelgers, hebben dus verregaande gevolgen voor je lichamelijke en geestelijke gezondheid.


Enzymen en het metabolisme


Enzymen worden aangemaakt door het DNA af te lezen. Hierdoor is het zo belangrijk om het DNA goed te beschermen en goed op te bouwen. Een hoge mate aan oxidatieve stress, kan zorgen voor schade. Bij chronische ziektes en ouder worden neig je steeds meer problemen met het DNA te krijgen. Vooral bij een verstoring of een tekort aan hormonen. Eén van de belangrijkste processen voor DNA is methylatie. Methylatie is een chemisch proces wat volledig vervlochten zit met allerlei andere belangrijke chemische processen. Mensen die ziek zijn hebben nogal eens last van hypomethylatie (een te trage methylatie). Door te methyleren, en het DNA op te bouwen, kun je je aanpassen aan je omgeving. Als dit niet snel genoeg gaat, krijg je dus continue een mismatch met je omgeving en raken allerlei processen steeds meer verstoord. Dit zorgt ervoor dat alles uit balans raakt op den duur. De meest voorkomende oorzaak van methylatie-problemen, is misschien wel het EBV virus (Epstein Barr Virus). Dit is een virus waar 90 tot 95 % van de wereldbevolking mee besmet is. Normaal gesproken zorgt dit virus niet zo voor problemen (zoals een slapende vulkaan), maar er zijn een aantal factoren die het virus kunnen triggeren en actief maken. Dit kan allerlei verstorende en ziekmakende effecten hebben op de persoon in kwestie, maar ook de methylatie neigt verstoord te worden door dit virus. Om dit virus echter het zwijgen op te zeggen, heb je een goeie methylatie nodig. Gelukkig is dit iets wat gewoon kan herstellen. Met DNA in topvorm, kun je goed je enzymen aanmaken, waardoor de processen in je lichaam in het juiste tempo verlopen en loop je minder risico om ziek te worden.

Bronnen:

van der Zijde, L. (2011). De Evocircadian Code - deel 1. De Evocircadian Code.
Kines, K. (2018). The Epstein-Barr Virus Solution. Amazon Italia Logistica S.r.l.
Dressler D. Huntington P. (1991). Enzymen - Gangmakers in de natuur. Wetenschappelijke bibliotheek - Natuur & Techniek - Maastricht/Brussel
Whang S. (2012). Jonger door ontzuren. JSP Publishing
Collen, A. (2016). 10% Human. Harper Collins.